Full resolution (JPEG)
- On this page / på denna sida
- Enzym
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Below is the raw OCR text
from the above scanned image.
Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan.
Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!
This page has never been proofread.
/ Denna sida har aldrig korrekturlästs.
ENZYM
varande ämnen, vilka öka hastigheten hos en
omsättning, utan att själva ingå ss. del i de
bildade reaktionsprodukterna, är i stort sett
tillämplig för e. Definierar man således e. ss.
biogena katalysatorer, skulle detta förutsätta,
att en given e.-mängd skulle kunna förmedla
omsättningen av en obegränsad mängd
substans, och det skulle sålunda ej finnas någon
enkel proportion mellan e:s och
substratmole-kylernas antal. Man finner också, att t. ex.
vissa löpepreparat förmå löpna ända till
400,000 gånger sin egen vikt mjölk. Dock är
denna aktivitet för e:s vidkommande ej
obegränsad, i det att e. på gr. av sin labila natur
under reaktionens gång småningom förstöras.
De bildade reaktionsprodukterna hämma också
e.-aktiviteten, om de ej avlägsnas från
reak-tionsblandningen, allteftersom de uppstå. Denna
hämning förklaras dels därav, att ett
jämviktstillstånd måste uppkomma mellan substrat och
reaktionsprodukter enl. massverkans lag vid
alla omvändbara reaktioner, dels därav, att e.
adsorberas vid dessa produkter och därmed
överföres i overksam form. Av det ovan givna
exemplet följer utan vidare, att någon enkel
proportion mellan e.-mängd och
substrat-mängd ej kan existera. Katalysatorns inverkan
på reaktionshastigheten är proportionell såväl
mot katalysatorns som substratets
koncentration. I vissa fall synes även dessa förhållanden
gälla för e. I andra fall finner man, att
processens hastighet blott ökas med kvadratroten
på e.-koncentrationen (Schütz’s regel). Med
vissa e. (dehydrogenaserna) finner man en
ökning av reaktionshastigheten vid ökad
substrat-koncentration intill en viss gräns, utöver
vilken hastigheten visar sig konstant och
oberoende av substratmängden. Hos andra
befin-nes aktiviteten avtaga vid mycket hög
substrat-koncentration. Trots att e. i sina
huvudegenskaper överensstämma med de rena
katalysatorerna, äga de dock vissa allmänna särdrag,
varigenom det oftast är möjligt att avgöra, om
ett förlopp förmedlas genom e. el. ej. E. äro
alltid kolloider (el. till sin verksamhet
ovillkorligen förbundna med dem). Vid dialys
stannar alltid e. innanför dialysmembranen, under
det att kristalloider (t. ex. coenzym och salter)
passera membranen och sålunda på detta sätt
kunna avlägsnas ur e.-lösningen. Alla e. äro
vidare termolabila, d. v. s. de bli overksamma
(»dödas») vid lösningens kokning. Det närmare
förloppet härvidlag är följande. Vid 0° C. äro
alla e. praktiskt taget overksamma. Vid
höjning av temp. stiger aktiviteten med det
3—4-dubbla för var 10:e grad. Samtidigt ökas
emellertid den hastighet, varmed e. förstöres. Vid
40—50° når aktiviteten sitt högsta värde (temp.-
optimum). över denna temp. har e:s
sönder-fallshastighet så stegrats, att aktiviteten vid
ytterligare stigande temp. raskt sjunker till 0.
I valtenfri form äro e. betydligt stabilare och
tåla högre temp. Av stor vikt för
karakteriseringen av ett e. är dess förhållande till
lösningens vätejonkoncentration. Liksom e. ha
ett temp.-optimum, ha de även ett
vätejonoptimum. Alla e. äro overksamma el. förstöras i
starkt sur och starkt alkalisk lösning. Vid
mindre såväl väte- som
hydroxyljonkoncentra-tion är aktiviteten varierande för att vid en viss
reaktion visa ett högsta värde. Då väte- och
hydroxyljonkoncentrationerna i utspädda
lösningar äro omvänt proportionella, följer härav,
att aktiviteten vid sjunkande
vätejonkoncentration (stigande pH, se
Vätejonkoncentration) först ökas, sedan passerar
»vätejonoptimum» för att därefter åter avtaga.
Optimums läge på vätejonskalan är olika för
olika e., och dess bestämmande är av stor vikt
för identifieringen av dem. Sålunda har
pep-sinet sitt optimum vid vätejonkoncentrationen
c:a 10-1 å2 normal (sur reaktion), under det att
steapsinet har sitt vid 10-8 (svagt alkalisk
reaktion). — En av de mest karakteristiska
egenskaperna hos e. är deras specificitet, d. v. s.
de verka endast på ett bestämt subtrat el.
högst på ett ringa antal närbesläktade
ämnen. Under det att vätejonen är katalysator
för såväl kolhydraters, fetts som
äggviteämnens hydrolytiska klyvning, äro e. begränsade
till endera av dessa ämnesgrupper och ofta
endast till en särsk. form inom dessa.
Hydro-lysen av disackariderna maltos, sackaros och
laktos ha sålunda var sitt e.: maltas, sackaras
och laktas. Denna specificitet är ofta så
utpräglad, att ett e. av två så närbesläktade
ämnen som två optiska antipoder förmår klyva
endast det ena. Härav den klassiska liknelsen,
att ett e. passar till sitt substrat som nyckeln
till ett lås. Även beträffande de oorganiska
katalysatorerna har man funnit antydningar
till en viss specialisering i verksamheten. E.
äro dock mera begränsade i sin verksamhet än
dessa, vilket torde vara av stor betydelse för
ämnesomsättningens regelbundna förlopp. A
andra sidan är e:s aktivitet ofta betydligt
större än nämnda katalysatorers. Katalas,
framställd av röda blodkroppar, sönderdelar
väte-superoxid med en intensitet, som är c:a 20
gånger större än den effekt, som erhålles av
samma viktsmängd kolloidal platina. —
Försöken att sammanställa dessa fakta beträffande
e:s katalytiska verkan ha resulterat i två
huvudteorier. Enl. den ena absorberas substratet
först på e:s yta. Den kemiska reaktionen
tänkes då försiggå på gränsytan mellan de två
— 699 —
— 700 —
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Project Runeberg, Tue Apr 21 18:51:11 2026
(aronsson)
(download)
<< Previous
Next >>
https://runeberg.org/svupps/1-8/0432.html