Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine - I. Einfache Proteine - A. Eigentliche Eiweissstoffe
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Albumine und Globuline. 101
Sowohl bei der Abscheiduug des Eiweisses wie bei der quantitativen Bestimmung des-
selben durch die Kochprobe hat man darauf zu achten, dass nach SPIRO 0 mehrere stickstoflf-
haltige Substanzen, wie Piperidin, Pyridin, Harnstoff u. a. die Koagulation des Eiweisses
stören können.
Übersicht der wichtigsten Eigenschaften der verschiedenen
Hanptgruppen von Eiweissstoffen.
Da man noch nicht die Charakterisierung der verschiedenen Eiweissgruppen
auf einer verschiedenen Konstitution basieren kann, legt man im allgemeinen
einer solchen Charakterisierung die verschiedenen Löslichkeits- und Fällbarkeits-
verhältnisse derselben zugrunde. Da aber in diesen Hinsichten keine scharfen
Unterschiede zwischen den verschiedenen Gruppen bestehen, können auch keine
scharfen Grenzen zwischen ihnen gezogen werden.
Albumine. Diese Eiweissstoffe sind in Wasser löslich und werden durch
Zusatz von ein wenig Säure oder Alkali nicht gefällt. Von grösseren Mengen
Mineralsäure wie auch von Metallsalzen werden sie dagegen niedergeschlagen.
Die Lösung in Wasser gerinnt beim Sieden bei Gegenwart von Neutralsalzen,
während eine möglichst salzarme Lösung dagegen beim Sieden nicht gerinnt.
Trägt man in die neutrale Lösung in Wasser NaCl oder MgSO. bis zur Sätti- Eigen-
^ * sdiäf^on dör
gung bei Zimmertemperatur oder bei -[- 30® C hinein, so entsteht kein Nieder- Albumine,
schlag, setzt man dagegen der mit Salz gesättigten Lösung Essigsäure zu, so
scheidet sich das Eiweiss aus. Von Ammoniumsulfat in Substanz, bis zur
Halbsättigung eingetragen, wird eine Albuminlösung bei Zimmertemperatur nicht
gefällt. Die Albumine sind unter den bisher untersuchten nativen Eiweiss-
körpern die schwefelreichsten (1,6 —2,2 p. c. Schwefel). So weit man sie bisher
untersucht hat, liefern sie bei der Säurehydrolyse kein Glykokoll.
Globuline. Diese Eiweisskörper sind in der Regel unlöslich in Wasser,
lösen sich aber in verdünnten Neutralsalzlösungen. Diese Lösungen scheiden
im allgemeinen bei genügender Verdünnung mit Wasser das Globulin wieder
unverändert aus; beim Erhitzen gerinnen sie. Die Globuline lösen sich in
Wasser bei Zusatz von sehr wenig Säure oder Alkali und bei Neutralisation
des Lösungsmittels scheiden sie sich wieder aus. Die Lösung in Minimum von
Alkali wird meistens von Kohlensäure gefällt; von überschüssiger Kohlensäure Eigen-
kann aber der Niederschlag in der Regel wieder gelöst werden. Die neutralen,
salzhaltigen Lösungen werden beim Sättigen mit NaCl oder MgSO^ in Substanz
bei Zimmertemperatur je nach der Art des Globulins teilweise oder vollständig
gefällt. Von Ammoniumsulfat, bis zur halben Sättigung eingetragen, werden
sie regelmässig gefällt. Die Globuline enthalten eine mittlere Menge Schwefel,
meistens nicht unter 1 p. c. Zum Unterschied von den Albuminen liefern sie
unter den hydrolytischen Spaltungsprodukten auch GlykokoU.
’) Zeitschr. f, physiol. Chem. 30.
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