Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 3. Die Proteine - I. Einfache Proteine - B. Albumoide oder Albuminoide
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112 Drittes Kajiitel.
Spaltungs-
produkte.
Keratine.
von Schwefelwasserstoff oder Merkaptan (Bauer) und die Lösung enthält
albumoseahnliche Substanzen (Krukenberg), von Bauer’) „Atmidkeratin“
und „Atmidkeratose“ genannt. In Alkalien kann das Keratin, besonders in
der Wärme, gelöst werden und es entstehen dabei nebst Schwefelalkali ebenfalls
Albumosesubstanzen.
Ausser den schon früher aus Hornsubstanzen isolierten Spaltungsprodukten,
Leuzin, Tyrosin, Asparaginsäure, Glutaminsäure, Arginin und Lysin, haben
Fischer und DörpinghausS) als neue: GlykokoU, Alanin, a-Aminoisovalerian-
säure, Prolin, Serin, Phenylalanin und Pyrrolidonkarbonsäure (sekundär aus
Glutaminsäure entstanden) erhalten. Als schwefelhaltiges Spaltungsprodukt
glaubte Emmerling Zystin gefunden zu haben, aber erst K. Mörner ist es
gelungen, das unzweifelhafte und reichliche Vorkommen dieses Spaltungsproduktes
ganz sicher zu beweisen. Mörner erhielt aus Rinderhorn, Menschenhaaren und
Schalenhaut des Hühnereies bezw. 6,8, 13,92 und 7,62 p. c. Zystin, auf Trocken-
substanz berechnet. Buchtala^) erhielt aus den folgenden Keratinbildungen
folgende Mengen Zystin: aus Menschenhaaren 12,98—14,53, Nägeln 5,15.
Rosshaaren 7,98, Pferdehufen 3,20, Rinderhaaren 7,27, Rinderklauen 5,37,
Schweineborsten 7,22 und Schweineklauen 2,17 p. c. Aus der Menge des
durch Alkali abspaltbaren Schwefels schliesst Mörner, dass wenigstens in
Rinderhorn und Menschenhaaren aller Schwefel als Zystin Vorkommen kann.
In dem Keratin der Nattereier konnte Galimard^) das Zystin nur qualitativ
nachweisen. Suter, Mörner und Friedmann S)
haben als hydrolytisches
Spaltungsprodukt der Keratine a-Thiomilchsäure erhalten. Der letztgenannte ,
konnte auch unter den Spaltungsprodukten der Wolle Thioglykolsäure wahr-
scheinlich machen.
Zu den Keratinen werden, wie oben erwähnt, gewöhnlich die Schalenhaut
der Hühnereier und die Eischalen von Amphibien und einigen Fischen ge- ,
rechnet. Diese Stoffe zeigen indessen sowohl untereinander wie im Vergleich
zu den anderen Keratinen sehr grosse Unterschiede, wie aus der folgenden
tabellarischen Zusammenstellung (S. 113) ersichtlich ist.
Als etwas für die typischen Keratine Charakteristisches kann man ihren grossen
Gehalt an Zystin bezeichnen, und hierdurch unterscheiden sie sich von anderen
Proteinen. Durch ihren grossen Gehalt an Zystin verhält sich auch die Schalen-
haut des Hühnereies als ein Keratin, während sie durch das Fehlen des Tyrosins
wesentlich von ihnen sich unterscheidet. Auffallend ist e.s, dass die Eihäute
’) Krukenberg-, Unters, über d. ehern. Bau d. Eiweissköi’per. Sitz. -Ber. der Jenai-
schen Gesellsch. f. Med. u. Naturw. 1886; Bauer, Zeitsehr. f. physiol. Chem. 35.
Zeitschr. f. physiol. Chem. 36, wo man auch die ältere Literatur findet.
Mörner ebenda 34 u. 42; Emmerling, Bef. in Chemiker- Zeitg. Nr. 80, 1894.
Buchtala, Zeitschr. f. physiol. Chem. 52. I
*) Galimard, Chem. Zentralbl. II. 1905.
j
5) Suter, Zeitschr. f. physiol. Chem. 20; Mörner, ebenda 42; Friedmann, Hof-
|
MEISTERS Beiträge 2. j
)
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