Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 6. Das Blut - I. Blutplasma und Blutserum - Das Blutplasma
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244 Sechstes Kapitel.
stirpation der Leber (Nolf) und auch wenn die Gerinnungsfähigkeit des Blutes
durch Alhuinoseneinspritzung in vivo aufgehoben worden ist (Nolf, Rulot^)
auftreten kann.
Eine reine Fibrinogenlösung kann bei Zimmertemperatur bis zu beginnen-
der Fäulnis aufbewahrt werden, ohne die Spur einer Faserstoffgerinnung zu
zeigen. Wird dagegen in eine solche Lösung ein mit Wasser ausgewaschenes
Fibringerinnsel eingetragen oder setzt man ihr ein wenig Blutserum zu, so ge-
rinnt sie bald und kann einen ganz typischen Faserstoff liefern. Zur Um-
Gerinnung. Setzung des Fibrinogens in Fibrin ist also die Gegenwart eines anderen, in den
Blutgerinnseln und im Serum enthaltenen Stoffes erforderlich. Dieser Stoff,
dessen Bedeutung für die Faserstoffgerinnung zuerst von Buchanän^) beobachtet
wurde, ist später von Alex Schmidt^), welcher ihn von neuem entdeckte, als
^^p’iljfinferment” oder Thrombin bezeichnet worden. Die Natur dieses, wie
man meistens annimmt, enzymartigen Stoffes hat man noch nicht sicher er- ,
mittein können. Während mehrere, besonders englische Forscher das Fibrin- j
Thrombin ferment als ein Globulin auffassten, soll es dagegen nach den Untersuchungen i
thrombin. yon Pekelhaeing u. a. ein Nukleoproteid sein, welches nach Huiskamp^) in |
der Thymusdrüse teils als Nukleohiston und teils in anderer Form vorkommt.
Das Fibrinferment entsteht nach Pekelhaking unter dem Einflüsse von lös-
lichen Kalksalzen aus einem, in dem spontan nicht gerinnenden Plasma vor-
;
handenen Zymogen. Auch Schmidt nahm eine derartige Muttersubstanz des i
Fibrinfermentes im Blute an und er nannte sie Prothrombin. Bei der ;
Entstehung des Thrombins sind indessen, wie unten bei Besprechung der Ge- ’
rinnung des Blutes näher auseinander gesetzt werden soll, die Verhältnisse sehr |
komplizierter Art. Mit den Enzymen stimmt das Thrombin darin überein, dass ’
es schon in äusserst geringer Menge seine Wirkung entfaltet, und ferner darin,
dass es beim Erhitzen seiner Lösung unwirksam wird. Die Geschwindigkeit der i
Gesetz der Gerinnung ist von der Thrombinmenge abhängig, und Feld hat gefunden, dass
Änl"- wenigstens innerhalb gewisser Grenzen eine Zunahme der Enzymmenge auf das i
Doppelte, eine Zunahme der Gerinnungsgeschwindigkeit um das Anderthalb ac e
zur Folge hat. Dies würde also so ziemlich der ScHÜTZschen Regel ent-
sprechen; aber es gilt zunächst nur für Versuche mit Vogelblutplasma und
Gewebsextrakten. Martin hat auch in Versuchen mit Plasma und thrombm-
JACOBY, Zeitschr. f. physiol. Chem. 30; Nolf, Arch. intern, de Physiol. 3, 1905;
London xned. Gazette 1845, S. 617. Zit. nach Gamgee Journ. of Physiol 1879
3) PblüGEBs Arch. 6; ferner; Znr Blutlehre 1892 und Weitere Beiträge zur Blut
Tpkkelhaking, Unters, über das Fihrinferment. Verhandl. d. Kon. Akad. d. «.
Irish Akad. (3) 2, The Lancet 1892 und. Un wo
J„„™. 1891; L.L.E8MLD,
BEODIE, J.un., «I Physiol. i; ».
Leukozyten und Hu.sKAMP ebendn 39.
18; Huiskamp, Zeitschr. f. physiol. Chem. 32; Pekelhaking
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