Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 9. Die Verdauung - IV. Die Pankreasdrüse und der Pankreassaft
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Below is the raw OCR text
from the above scanned image.
Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan.
Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!
This page has never been proofread. / Denna sida har aldrig korrekturlästs.
Wirkungen des Trypsins. 481
Die leimgebende Substanz des Bindegewebes wird nicht direkt,
sondern erst wenn sie zuvor in Säuren gequollen oder durch Wasser von
70“ C zum Schrumpfen gebracht worden, von dem Trypsin gelöst. Bei der
Einwirkung des Trypsins auf hyalinen Knorpel lösen sich die Zellen und die
Kerne bleiben zurück. Die Grundsubsanz erweicht und zeigt ein undeutlich
konturiertes Netzwerk von kollagener Substanz (Kühne und Ewald). Die
elastische Substanz, die strukturlosen Membrane und die Mem-^™;”g^
b r a n d er F e 1 1 z e 1 1 e n werden ebenfalls gelöst. ParenchymatöseOrgane,
wie die Leber und die Muskeln, werden bis auf Kernreste, Bindegewebe, Fett-
körnchen und Reste des Nervengewebes gelöst. Sind die Muskeln gekocht, so
wird das Bindegewebe ebenfalls gelöst. Muzin wird gelöst und gespalten ;
auf
Chitin und Hornsubstanz scheint das Trypsin dagegen ohne Wirkung zu
sein. Oxyhämoglobin wird von dem Trypsin unter Abspaltung von Häma-
tin zersetzt. Auf Fett und Kohlehydrate wirkt das Trypsin nicht.
Von besonders grossem Interesse ist die Einwirkung des Trypsins auf ein-
fach gebaute, ihrer Konstitution nach bekannte Stoffe, wie Säureamide und
Polypeptide. In dieser Hinsicht liegen einige, schon etwas ältere Untersuchungen
von Guleavitsch, Gonnermann, Schwarzschlld vor. Ein ganz besonderes
Interesse bieten aber die von Fischer und Abderhalden wie von dem letz-
teren und seinen Mitarbeitern ausgeführten Untersuchungen dar.
Es hat sich hierbei (vergl. Kap. 3) in erster Linie herausgestellt, dass
überhaupt nur solche Peptide durch Enzyme hydrolytisch spaltbar sind, welche
Kombinationen von den in der Natur vorkommenden Aminosäuren darstellen.
Ferner hat es sich erwiesen, dass auch mit dieser Einschränkung das Trypsin
oder der Pankreassaft nur eine gewisse Anzahl Peptide, sowohl Di- und Tri-
wie Tetrapeptide spaltet, während es auf eine Anzahl anderer ohne Wirkung ist.
Die Struktur spielt hier eine bedeutende Rolle, indem z. B. das Alanylglyzin
CHg . CH(NH2 )
. CO NH . CHg . COOH gespalten, das isomere Glyzylalanin NHg
. CHg . CO . NH . CH(CHg) . COOH dagegen nicht gespalten wird. Die Natur der
in dem Polypeptide sich vorfindenden Aminosäuren ist auch von Bedeutung. Solche peptide.
Dipeptide, welche das Alanin als Azyl enthalten, z. B. Alanylglyzin, Alanyl-
alanin und Alanylleuzin A werden leicht hydrolysiert, während mehrere Dipep-
tide, in Vielehen a-Aminobuttersäure oder Leuzin als Azyl fungieren, sehr
resistent sind. Auch die Anzahl der Aminosäuregruppen ist von Bedeutung, in-
dem z. B. Triglyzylglyzin nicht, wohl aber Tetraglyzylglyzin gespalten wird.
Bei solchen Polypeptiden, welche Razemkörper sind, findet die Hydrolyse asym-
metrisch statt, so dass (vergl. Kap. 3) nur die eine Hälfte des Razem-
’) Hofmeisters Beiträge 4, wo auch die anderen Arbeiten zitiert sind.
Fischer u. Bergell, Ber. d. d. ehern. Gesellsch. 36 u. 37 und Abderhalden,
Sitz.-Ber. der kgl. Pr. Akad. d. Wiss., Berlin 1905. Die Arbeiten von Abderhalden und
Mitarbeitern, die nicht alle gesondert zitiert werden können, findet man in Zeitschr. f. physiol.
Cliem. 47, 48, 49 51, 52, 53, 54, 55, 57.
Hammarsten Physiologische Chemie. Siebente Auflage. 31
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
