Full resolution (TIFF) - On this page / på denna sida - Sidor ...
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Below is the raw OCR text
from the above scanned image.
Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan.
Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!
This page has never been proofread. / Denna sida har aldrig korrekturlästs.
54
gruppernas andel i ägghvitebyggnaden. Rikligast synas alltid de
en-basiska monaminosyrorna, framför allt leucin, vara representerade.
Därnäst komma tvåbasiska monaminosyror (företrädesvis glataminsyra).
Mindre företrädd är diaminosyrornas grupp, af hvilken emellertid
orni-tinet i sin förening med guanidinresten såsom arginin knappast
någonsin fattas. Ännu mindre finnes det af tyrosin, fenylalanin och cystein.
Öfver de heterocykliska kärnorna, hvilka kunna göra anspråk på stort
intresse såsom bärare af ägghvitans kromogena egenskaper, och såsom
antagligt bildningsmaterial för hämatin och klorofyll, är man föga
underrättad. E. Fischer har ur kasein fått 3.2 % pyrrolidinkarbonsyra,
Hopkins 1.5 % tryptofan. Till 2/3 eller 3/4 består dock äggh vi tan af
olika slags aminosyror.
De olika kärnorna äro alltså icke företrädda i ekvivalenta mängder.
På en tyrosin-, cystein- eller tryptofankärna kunna komma 10—20
leucinkärnor. Framdeles torde man måhända komma att känneteckna
ett ägghviteämne genom antalet i dess molekyl befintliga leucin-, tyrosin-,
glutaminsyre- etc. kärnor. Ägghvitans molekularvikt är mycket stor.
Hämatinets molekyl väger mellan 16,000 och 17,000. Den lättaste
ägg-h vitemolekylen s vikt går knappt under 5,000. Då nu guanidinresten
väger 40, tryptofanet 204 och de öfriga kärnornas vikter — leucin 131,
glutaminsyra 147, ornitin 132 — ligga mellan dessa värden och i
medeltal gifva 135, så är det lätt att räkna ut, att på en molekyl med vikten
15,000 komma i rundt tal 125 kärnor af ofvanstående genomsnittsstorlek.
Man kan alltså tänka sig ägghvitemolekylen såsom en mosaikbild,
sammansatt af 125 olikfärgade byggnadsstenar, af hvilka somliga slag hafva
blott en, andra flera, kanske ett tjogtal representanter. Med den
mångfald af kombinationer, som kunna bildas af dessa stenar, är det icke
förvånande, att hvarje djurs eller växts äggprotoplasma skulle kunna
kännetecknas af sin specifika äggh vitekropp.
Ehuru alltså teoretiskt en oändlig mångfald af olika ägghviteämnen
skulle kunna uppkomma, så råda sannolikt i naturen enklare
förhållanden. Naturen skapar troligen icke på långt när alla teoretiskt
möjliga ägghviteämnen, lika litet som hon skapat alla teoretiskt möjliga
sockerarter. Härpå tyda flera omständigheter. Så t. ex. uppträda vissa
slutprodukter städse i binär bindning. Guanidinresten har regelbundet
erhållits bunden vid ornitin, så att det är tvifvelaktigt, om någondera
af dessa kärnor någonsin uppträder i förening med andra kärnor.
Måhända äro vissa större komplexer, t. ex. albumoser och peptoner,
gemensamma för flera ägghviteämnen. Kristalliserad ovalbumin, serumalbumin,
blodglobulinerna, fibrin ge alla vid peptisk klyfning först 3 primära
albumoser (hetero-, proto- och synalbumos). Om äfven dessa första
spaltningsprodukter hos vissa ägghviteämnen äro sinsemellan olika, i
andra fall uppträda blott delvis (så vid kasein, där heteroalbumosen är
ersatt af en annan protalbumos), så talar dock denna oväntade
likformighet för en homologi i ägghvitekropparnes byggnad, som låter
företaget att söka slutgiltigt förklara deras konstitution synas mindre hopplös.
Men innan man med utsikt till framgång kan gripa sig an med
detta problem, måste en del förberedande frågor vara besvarade. Först
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
