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82 Drittes Kapitel.
Aroma-
tische
PUulnis-
produkte.
Faulnisprodukte der aromatischen und heterozyklischen Reihen lassen
sich nach E. Salkowski m drei Gruppen teilen, nämlich : a) die Phenolgruppe
zu welcher das Tyrosin, die aromatischen Oxysäuren, das Phenol und Kresol
gehören, b) die Phenylgruppe mit der Phenylessigsäure und der Phenylpropion-
saii^re und endlich c) die Indolgruppe, welche Indol, Skatol, Indolpropionsäure
und Indolessigsaure umfasst. Diese verschiedenen Produkte entstehen bei der
Fäulnis bei Luftzutritt. Bei der Fäulnis durch anaerobe Spaltpilze bei Ab-
wesenheit von Sauerstoff erhielten Nencki und Bovet^) nur p-Oxyphenyl-
propionsäure, Phenylpropionsäure und Skatolessigsäure (Indolpropionsäure).
Diese drei Säuren sollen durch naszierenden Wasserstoff aus den drei ent-
sprechenden Aminosäuren, dem Tyrosin, der Phenylaminopropionsäure und der
Skatolaminoessigsäure (Indolaminopropionsäure) entstehen, und diese drei letzt-
genannten Aminosäuren sollen also nach Nencki in dem Protein moleküle
präformiert enthalten sein.
Bei nicht zu tiefgreifender Einwirkung von Chlor, Brom oder Jod auf
Eiweiss tritt das Halogen in mehr oder weniger fester Bindung in das Eiweiss
hinein (Loew, Blum, Blum und Vaubel, Liebrecht, Hopkins und Brook,
Hofmeister, Kurajeff u. a.), und je nach der Verfahrungsweise kann man
Derivate von verschiedenem, aber konstantem Halogengehalt darstellen (Hopkins
^*
imd** Pinkus). Hierbei wird das Eiweiss derart verändert, dass es keinen durch
Halogene,
j^jjjali abspaltbaren Schwefel enthält und ferner weder die MiLLONsche Reaktion
gibt noch als Spaltungsprodukt Tyrosin liefert. Hierbei können Nebenprozesse,
Oxydationen und Spaltungen auftreten (Schmidt)-; das Wesentliche scheint aber
wahrscheinlich eine Substitution von Wasserstoff durch Jod in dem aromatischen
Kerne des Tyrosins oder der Phenylaminopropionsäure, vielleicht auch in dem^
Indolkerne des Tryptophans und dem Imidazolkerne des Histidins, zu sein^).
Durch Oxydation von Eiweiss mit Kaliumpermanganat hat Maly eine Säure, die
„Oxyprotsulfonsäure“, C 51,21; H 6,89; N 14,59; S 1,77; O 25,24 p. c. erhalten, Avelche
kein Spaltungs-, sondern ein Oxydationsprodukt, in welchem die Gruppe SH in SO2 OH üher-
gegangen ist, sein soll. Die Säure gibt nicht die MiLLONsche Reaktion, liefert kein Tyrosin
oder Indol, gibt aber in der Kalischmelze Benzol. Bei fortgesetzter Oxydation erhielt Maly
eine andere Säure, die „Peroxyprotsäure“, welche noch die Biuretreaktion gibt, von den
meisten eiweissfällenden Reagenzien aber nicht gefällt wird. Das von Schulz bei Oxydation
von Eiweiss mit Hydroperoxyd erhaltene „Oxyprotein“ steht betreffs der Zusammensetzung
und der allgemeinen Charaktere der Oxyprotsulfonsäure nahe, enthält aber bleisehwärzenden
Schwefel imd gibt die MiLLONsche Reaktion. Das Ox\protein soll ein reines Oxydations-
produkt sein, während bei der Entstehung der Oxyprotsulfonsäure nach Schulz auch eine
Salkowski, Zeitsebr. f. physiol. Chem. 12,
S. 215 und 27,
S. 302; Nencki u.
Bovet, Monatsh. f. Chem. 10.
Man vei’gl. hierüber: Loew, Journ. f. prakt. Chem. (N. F.) 31 ;
Blum, Münch,
med. Wochenschr. 1896; Blum u. Vaubel, Journ. f. prakt. Chem. (N. F.) 57 ;
Liebkecht,
Ber. d. d. Chem. Gesellsch. 30 ;
Hopkins u. Beook, Journ. of Physiol. 22 ;
Hopkins u.
Pinkus, Ber. d. d. chem. Gesellsch. 31 ;
F. Hofmeister, Zeitschr. f. physiol. Chem. 24 ;
Kurajeff ebenda 26 ;
Oswald, Hofmeisters Beiträge, 3 ;
C. H. L. Schmidt, Zeitschr. f.
physiol. Chem. 35,
36,
37 ;
C. Neübeeg, Bioch. Zeitschr. 6 ;
H. Pauly u. K. Gundermann,
Ber. d. d. chem. Gesellsch. 41.
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