- Project Runeberg -  Lehrbuch der physiologischen Chemie /
440

(1910) [MARC] Author: Olof Hammarsten - Tema: Chemistry
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Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 9. Die Verdauung - II. Die Drüsen der Magenschleimhaut und der Magensaft

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440 Neuntes Kapitel.
emjofiiidlich uml wird von ihnen leicht unwirksam gemacht. Wenn die Alkali-
Eimvirkung
nicht ZU Stark gewe.seii ist, kann, wie Pawlow und Tichomirow’)
von AikaiL gezeigt haben, das Enzym zum Teil durch Säurezusatz reaktiviert werden, wenn
man den grössten Teil (etwa ^/s) der Alkaleszenz durch Säurezusatz vermindert
und dann erst nach einigen Stunden mehr Säure zusetzt. Setzt man die ganze ,
Säureinenge auf einmal zu, so findet die Reaktivierung nicht statt.
Die einzige Eigenschaft, welche das Pepsin charakterisiert, ist die, dass es
in saui’er, aber nicht in neutraler oder alkalischer Lösung Eiweissstoffe unter
Bildung von Albumosen, Peptonen und anderen Produkten löst.
j
Die Methoden zur Darstellung eines verhältnismässig reinen Pepsins gründen li
sich zum Teil auf der Eigenschaft desselben, von fein verteilten Niederschlägen li
Darstellung anderer Stoffe, wie Kalziumtriphosphat oder Cholesterin, mit niedergerissen |
eps’n^’zu werden. Hierauf gründen sich auch die ziemlich umständlichen Methoden [
von Brücke und Sundberg. Pekelharing benutzt im wesentlichen die Dialyse i
und Ausfällung mit 0,2 p. m. HCL ’
Durch Extraktion mit Glyzerin kann man sehr haltbare Pepsinlösungen [
erhalten, aus denen das Enzym neben viel Eiweiss durch Alkohol gefällt werden
kann. Durch Infusion der Magenschleimhaut eines Tieres mit augesäuertem t
(2 —5 p. m. HCl) Wasser kann man auch kräftig wirkende Lösungen erhalten. ;
Dies ist aber nunmehr überflüssig, weil man nach dem Vorgänge Paw’^lows s
reinen Magensaft erhalten kann und weil es ferner nunmehr sehr kräftig wir- i
kende käufliche Pepsinpräparate gibt. j
Die Wirkung des Pepsins auf Eiweiss. Bei neutraler oder alka-
lischer Reaktion ist das Pepsin unwirksam; in saurer Flüssigkeit löst es dagegen
geronnene Eiweissstoffe. Dabei quillt das Eiweiss stets auf und wird durchsichtig,
bevor es gelöst wird. Ungekochtes Fibrin quillt in einer Säure von 1 p, m,
Wirkung UQi 2.U. einer gallertähnlichen Masse, löst sich aber bei Zimmertemperatur im
einer sauren ° ^ ^
löEung^aüf
^^Dfe von ein paar Tagen nicht. Nach Zusatz von ein wenig Pepsin wird I
Eiweiss. dagegen diese gequollene Masse bei Zimmertemperatur rasch gelöst. Hartge- f
sottenes Eiweiss, in dünnen Scheiben mit scharfen Rändern zerschnitten, wird l
im Laufe von mehreren Stunden von verdünnter Säure (2 —4 p. m. HCl) bei Körper-
temperatur nicht merkbar verändert. Bei gleichzeitiger Gegenwart von Pepsin i
werden dagegen die Ränder bald hell und durchsichtig, abgestumpft und ge- *
quollen und das Eiweiss löst sich allmählich.
Aus dem oben von dem Pepsin Gesagten folgt, dass Eiweiss als Mittel I
zum Nachweis von Pepsin in einer Flüssigkeit benutzt werden kann. Es kann !
hierzu Rinderfibrin ebenso gut wie gesottenes Hühnereiweiss, das letztere in Form ’
Pepsin- von Scheibchen mit scharfen Rändern, verwendet werden. Da aber das Fibrin
^
auch bei Zimmertemperatur leicht verdaut wird, während die Pepsinprobe mit
Hühnereiweiss Körpertemperatur erfordert, und da die Probe mit kibrin auch
etwas empfindlicher ist, so wird sie oft der Probe mit Hühnereiweiss vorgezogen.
Wenn von der „Pepsin probe“ ohne weiteres gesprochen wird, ist darunter
auch oft die Probe mit Fibrin zu verstehen.
Diese Probe erheischt jedoch ein wenig Vorsicht. Das Fibrin soll Rinder-
fibrin und nicht Schweinefibrin sein, weil letzteres gar zu leicht von verdünnter
q Zeitschr. f. pbysiol. Chem. 54.

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