Full resolution (TIFF) - On this page / på denna sida - Sidor ...
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Below is the raw OCR text
from the above scanned image.
Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan.
Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!
This page has never been proofread. / Denna sida har aldrig korrekturlästs.
140
Polypeptiderna äro, på vissa undantag när, -lätt lösliga i vatten äfven
i de fall, då de härstamma från svårlösliga aminosyror, exempelvis
tyro-sin (oxifenylalanin). Härvid gäller som regel, att blandade polypeptider
lösas lättare än sådana, som äro sammansatta af en och samma
aminosyra. De i vatten svårlösliga polypeptiderna lösas lätt såväl i syror som
alkalier, emedan de med båda bilda salter. I absolut alkohol äro de
allra flesta olösliga, somliga äro i amorft tillstånd lösliga, men blifva
olösliga, så snart de antagit kristallinisk form. De flesta smälta först
öfver 200° under samtidig sönderdelning, hvarvid dipeptiderna i
allmänhet öfvergå till motsvarande diketopiperaziner. I motsats till
a-aminosyrorna smaka polypeptiderna icke sött utan karakteriseras i regel af en
svagt besk eller svagt fadd smak och ansluta sig alltså äfven i detta
hänseende till de naturliga peptonerna. Med dessa äfvensom med
proteinerna öfverensstämma de likaledes i sitt förhållande vid hydrolys. Några
(5) timmars kokning med koncentrerad saltsyra är tillräcklig att helt
och hållet sönderdela dem i de aminosyror, som utgöra deras
komponenter. Betydligt långsammare inverkar utspädd (10 %-ig) saltsyra vid 100°.
Ännu beständigare äro de mot alkalier, hvilka på grund häraf kunna
användas till frigörande af polypeptiderna ur deras estrar, ja till och
med ur deras form vif öreningar.
Af stort intresse är polypeptidernas förhållande till
matsmältningsferment. Inverkan af pankreassaft, som hittills företrädesvis blifvit
studerad, har visat sig utfalla betydligt olika under olika omständigheter,
hvarvid dels aminosyrornas natur, dels sättet för deras gruppering, vidare
atomkedjans längd och slutligen molekylens konfiguration befunnits vara
af afgörande betydelse. I regel sönderdelas endast de kombinationer, i
hvilka de i naturen förekommande optiskt aktiva aminosyrorna ingå.
Med tillhjälp af pankreassaft är det alltså möjligt att uppdela
polypeptiderna i ur biologisk synpunkt väsentligt skilda klasser.
Det är emellertid icke uteslutande på syntesens väg Fischer sökt
närma sig det eftersträfvade målet; äfven med analysens hjälp har han
vetat vinna en djupare inblick i ägghviteämnenas invecklade byggnad.
Studiet af proteinernas sönderdelningsprodukter har hittills varit
synnerligen vanskligt på grund af dessa sönderdelningsprodukters stora antal
och svårigheten att på ett tillfredsställande sätt skilja dem från
hvarandra. Äfven om man förut lyckats ur reaktionsprodukten någorlunda
isolera vissa enstaka aminosyror, såsom tyrosin, cystin och asparaginsyra,
och äfven sedan Kossel m. fi. utbildat ett förfaringssätt att kvantitativt
bestämma diaminosyrorna, arginin, lysin och histidin, återstod alltid
särskiljandet af de talrika enklare aminosyrorna, glykokoll och dess
homologer, såsom en mer än vanligt svårlöst uppgift. Tack vare den redan i
det föregående omtalade, af Fischer utarbetade metoden ätt öfverföra
aminosyreblandningen i de utan sönderdelning flyktiga estrarna och
därpå särskilja dessa genom fraktionerad destillering kan detta problem
numera i det väsentliga betraktas såsom löst. De ur estrarna regenerade
aminosyrorna kunna nämligen sedermera genom kristallisering eller genom
speciella fällningsmetoder jämförelsevis lätt renas.
Denna metods stora brukbarhet framgår bäst ur de med dess till-
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
