Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - H. 45. 10 december 1949 - Röntgenanalys av jättemolekyler, av SHl - Provning av gummi vid låg temperatur, av SHl
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Below is the raw OCR text
from the above scanned image.
Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan.
Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!
This page has never been proofread. / Denna sida har aldrig korrekturlästs.
946
TEKNISK TIDSKRIFT
Röntgenanalys av jättemolekyler. Proteinmolekyler är
långa kedjor eller ringar av aminosyrarester av typen
ILNCHRCOOH, där R är en envärdig sidokedja,
karakteristisk för varje särskild aminosyra. Den sura gruppen
i en syra kan bindas vid den basiska i en annan med
förlust av vatten, så att en kedja av rester med olika
sidogrupper bildas, t.ex.
Ri
Rs
— CO CH NH CO CH —
\nh/xCO/\CH-’NVH/
Rä
Det finns 23 kända typer av aminosyror, vilkas
molekylstorlek varierar från glycins, där R är väte, till fenylalanin,
som innehåller en bensolkärna eller tryptofan, som har
kondenserade fem- och sexringar. De flesta är uppbyggda
av kol, syre, kväve och väte, men några innehåller
dessutom andra ämnen, såsom svavel. Kemisk analys av
aminosyraresterna i en viss protein är ett mycket
besvärligt arbete, men det har utförts i flera fall. Vissa allmänna
egenskaper hos proteinernas struktur har konstaterats.
Nästan alla kända aminosyror förekommer i nästan alla
kända proteiner. Medelmolvikten för resterna är ungefär
densamma i alla proteiner och ligger mellan 110 och 120.
Då molvikten för resternas gemensamma typiska grupp
COCHNH är 56, kommer halva molvikten på sidokedjorna.
Det är nästan säkert, att alla i naturen förekommande
aminosyror är optiskt aktiva levoformer. Kristallstrukturen
för flera enkla aminosyror eller dipeptider bestående av
två rester har bestämts fullständigt genom röntgenanalys.
Den visar två intressanta drag: avståndet mellan atomerna
och valensvinklarna överensstämmer fullständigt med dem,
som gäller för andra organiska föreningar utan starka
distortionskrafter; alla strukturer innehåller talrika
vätebryggor mellan N- och O-atomer. Dessa bindningar tycks
ha ett avgörande inflytande på strukturen.
Svårigheterna vid användning av röntgenanalys på så
komplicerade strukturer som proteinernas tycks
åtminstone vid första påseende oöverkomliga. Det är nämligen
omöjligt att direkt översätta iakttagelser till strukturer
utom i några mycket enkla fall. Röntgendiagram kan
därför blott användas tillsammans med vetskapen, att
enhetscellen blott innehåller ett begränsat antal kända längder
och bindningsvinklar. Det är icke omöjligt att i enklare
fall pröva ett antal sannolika konfigurationer för att se,
om någon av dem stämmer med röntgendata, men när
molekylen blir så stor som t.ex. hämoglobins med 8 000
atomer, är denna metod fullkomligt otänkbar. Det finns
emellertid ett sätt att representera röntgendata, som ger
direkt och entydig upplysning om strukturen. Den brukar
kallas 1’attersonsyntes eller vektorkarta. Observationerna
av intensitet och brytning används som koefficienter i
en fourierterm i serien
III hki eos 2 n[hx + ky + Iz)
h k I
där Ihkl är kvadraten på amplituden för en
difraktions-punkt av ordningen (hkl) och xyz är koordinaterna för
varje punkt i strukturens enhetscell. Resultatet blir en
vektorkarta, och med hjälp av denna kan bestämmas, hur
två atomer ligger i förhållande till varandra, men icke var
de ligger i enhetscellen. Kartan visar nämligen en
förtätning av vektorer för detta avstånd, och denna är
proportionell mot produkten av de båda atomernas massor. Det
senare förhållandet har utnyttjats, i det man infört en
tung atom, t.ex. brom eller jod, varigenom vektorerna för
avstånd mellan den tunga atomen och var och en av de
lätta ofta kunnat igenkännas. Då det icke är svårt att
räkna ut var i kristallen halogenatomen ligger, är det
sedan relativt lätt att bestämma de lätta atomernas lägen.
Om molekylen är mycket stor, sviker dock även denna
metod. För t.ex. hämoglobin skulle man få ca 7 miljoner
Fig. 1.
Schematisk skiss av
kri-stallcell och
motsvarande
vektorkarta;
streckade linjer
änger
intra-kedjevektorer,
heldragna
inter-kedjevektorer.
vektorer, och det blir då omöjligt att urskilja
halogenatomens.
Polypeptidkedjorna ger emellertid en annan möjlighet.
Antag, att de är regelbundet ordnade, t.ex. i form av
parallella stavar. Många av vektorerna går då mellan atomer
i samma kedja, intrakedjevektorer, och när dessa ritas in,
ger de en samlad grupp, som går genom origo (fig. 1 A,
streckade vektorer) och är parallell med alla stavar i
kristallen. På samma sätt ger vektorer för avstånd mellan
två atomer i olika närbelägna kedjor, interkedjevektorer,
en annan stav parallell med den första och på visst
avstånd från denna (fig. IB). Om man finner en tät
ansamling av vektorer, som går genom origo, är det därför
rimligt anta, att det någonstans i enhetscellen finns en
atomkedja, som går i denna riktning. Perutz har studerat
kristalliserad hämoglobin ur hästblod enligt denna metod
och har därvid funnit, att polypeptidkedjorna löper
parallellt med kristallens a-axel och att avståndet mellan dem
är 10,5 Ä. Vidare visade anhopningar av
intrakedjevektorer, att en viss atomgruppering återkommer med 5 Å
mellanrum i varje kedja. Med kännedom om dessa avstånd
och kristallens specifika vikt kunde han beräkna den
återkommande atomgruppens vikt, som befanns motsvara tre
aminosyrarester. Dessa har fullt utsträckta en längd på
10 Å, varav kan slutas, att polypeptidkedjorna i kristallen
är veckade eller vridna på något sätt. Vätebryggor N—H—O
har en längd av 2,65 Å och räcker alltså icke till för
avståndet mellan två kedjor. De måste därför finnas inom
en och samma kedja, där de antagligen svarar för
hop-veckningen. All röntgenanalys av proteiner är dock alltjämt
mycket osäker. Tydningen av diagrammen är av högst
spekulativ natur, och man måste därför utan tvekan överge
strukturmodeller, som erhållits på detta sätt, om andra
iakttagelser strider mot dem (L Ii Ragg i Nature 2 juli
1949). SHl
Provning av gummi vid låg temperatur. Gummi har
ingen bestämd smältpunkt, men när temperaturen sänks,
blir det så småningom styvare och slutligen sprött. En
gummiremsas motstånd mot vridning växer emellertid
ganska snabbt vid en viss temperatur, och denna kan
därför grovt anges som dess fryspunkt. Mätt på detta sätt
visar naturgummi en fryspunkt på ca —56°, under det
syntetiskt gummi för bilringar ger — 48° och oljeresistent
sådant —27°. Skillnaden mellan de två förstnämnda
gummislagen är visserligen blott 8°, men den kan dock
vara av stor betydelse, över —10° förändras naturgummi
icke märkbart, men vid lägre temperatur sjunker dess
elasticitet och under — 25° kan det anses plastiskt, ett
tillstånd, som råder ned till ■—50° och som innebär, att det
ytterligt långsamt återtar sin ursprungliga form efter en
formändring. Vid — 60° blir gummi hårt men ännu icke
tillräckligt sprött för att lätt splittras. Det har emellertid
förlorat all förmåga att verka stötdämpande. Vid mycket
låg temperatur blir det så sprött, att en gummibit lätt kan
splittras i småstycken genom ett hårt slag med en
hammare. Så låga temperaturer är utan praktiskt intresse, men
det kan förekomma fall, vid vilka gummi används ned
till — 73°. På flygfält i polarområdena går temperaturen
ofta ned till — 40° eller lägre. För flygplan, som opererar
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
