Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - 9. Die Verdauung - IV. Die Pankreasdrüse und der Pankreassaft
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Paukreaslipase. Trypsin. 475
vielen späteren Nachuntersuchern >) durch die Galle unterstützt wird, geschieht
nach Engel in Übereinstimmung mit der ScHÜTZ-BoRissowschen Regel, nach
welcher die Menge der Spaltungsprodukte während einer gegebenen Zeit der
Quadratwurzel aus der Fermentmenge proportional ist. Zu demselben Er-
gebnisse haben auch die Untersuchungen von KänitzJ) geführt.
Nach PoTTEViN^) kann das Pankreas (wasserfrei) Olein aus Ölsäure und
Glyzerin bilden. In ähnlicher Weise soll die Drüse aus Ölsäure oder Stearin-
säure mit anderen Alkoholen, z. B. Amylalkohol, Ester bilden, wenn man nur
nicht in Gegenwart von Wasser arbeitet. Bei Gegenwart von viel Wasser wirkt
das Pankres umgekehrt saponifizierend. (Vergl. Kap. 2, S. 66.)
Die Fettsäuren, welche durch die Wirkung des Pankreassaftes abgespalten
worden sind, verbinden sich im Darme mit Alkalien zu Seifen, welche auf das
Fett kräftig emulgierend wirken, und der Pankreassaft soll hierdurch von grosser
Bedeutung für die Emulgierung und die Aufsaugung des Fettes sein.
Das Trypsin. Die von Beenakd beobachtete, vor allem aber von
CoRViSART^) bewiesene, eiweissverdauende Wirkung des Pankreassaftes rührt
von einem besonderen, von Kühne Trypsin genannten Enzyme her. Dieses
Enzym kommt indessen, wie oben auseinandergesetzt wurde, in der Drüse regel-
mässig nicht als solches, sondern als Trypsinogen vor. Nach AlbertonU) findet
sich dieses Zymogen in der Drüse im letzten Drittel des intrauterinen Lebens. Trypsins.
Dem Trypsin mehr oder weniger nahestehende Enzyme finden sich übrigens in
anderen Organen, ferner sehr verbreitet im Pflanzenreiche®), in der Hefe und
bei höheren Pflanzen, und werden auch von verschiedenen Bakterien gebildet.
Die im Pflanzenreiche vorkommenden trypsinähnlichen Enzyme sind jedoch nach
ViNES ein Gemenge von „Peptasen“, welche das Eiweiss in Pepton umsetzen,
und „Ereptasen“, welche die Peptone in Aminosäuren spalten.
Wie man für andere Enzyme sogenannte Antienzyme kennt, so gibt es auch Antitryp-
sine, und zwar nicht nur im Darmkanale, sondern auch im Blutserum. Über die Spezifität
dieser Antitrypsine bei verschiedenen Tieren wie auch über die Möglichkeit, Antitrypsine auf
immunisatorischem Wege zu erzeugen, sind jedoch die Angaben streitig.
Das Trypsin ist bisher ebensowenig als andere Enzyme in reinem Zu-
stande dargestellt worden. Über seine Natur weiss man also nichts Sicheres;
wie man es bi.sher gewonnen hat, zeigt es aber ein wechselndes Verhalten
(Kühne, Klug, Levene, Mays u. a.). Es scheint jedenfalls nicht ein Nukleo-
proteid zu sein, und man hat ferner auch Trypsin erhalten, welches nicht die
Anti-
trypsine.
Bruno ,
Arch. des seienc. biol. de St. Petersbourg 7 ;
s. ferner Loevenhart u.
C. SouDER, Jourii. of biol. Chem. 2; V. Fürth u. J. Schütz, Hofmeisters Beiträge 9;
L. Kalaboukoff u. E. Terroine, Compt. rend. soe. biol. 63.
Engel, Hofmeisters Beiträge 7; Kanitz, Zeitsehr. f. physiol. Chem. 46.
Compt. Rend. 138; Annal. Institut Pasteur 20 und Bull. soc. chim (3) 35.
Gaz. hebdomadaire. 1857, Nr. 15, 16, 19. Zit. nach BuNGE, Lehrb. 4. Aufl., S. 185.
®) Vergl. Malys Jahresb. 8, S. 25 4.
®) Man vergl. hierüber namentlich die Arbeiten von ViNES, Annals of Botany 16, 17,
18, 19, 22 u. 23 und Oppenheimer, Die Fermente 1900.
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