Full resolution (TIFF) - On this page / på denna sida - Sidor ...
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Below is the raw OCR text
from the above scanned image.
Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan.
Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!
This page has never been proofread. / Denna sida har aldrig korrekturlästs.
66
Modifikationer af et og samme Stof, — en Opfattelse, der dog som jeg
i sin Tid har fremheevet (Zeitschr. f. physiol. Chemie XIII, 1889), står
i Strid med Kaseinets, Albuminets, Globulinets fuldstsendig forskjellige
Egenskaber og Elementarsammenssetning. Også i Prankrige er de nsevnte
Proteinstoffers Forskjellighed hsevdet bl. a. af Arthus (Arch. de
physio-logie, Oktobre 1893).
Ved Kogningen koagulerer Albuminet og Globulinet. Soxtilet og
Eubner (Stohmann: Milch- u. Molkereiprod., påg. 338) benytter derför
Fravserelsen af Koagulerbar .ZEggehvide efter Kaseinets Udfselding med
Syre som Kriterium på ät Melken har vaeret kogt. Som altid ved
JEggehvidestoffers koagulation i Värme vil der også her samtidig med
Udskilningen af den uop!0selige, koagulerede Modifikation forblive i
Op-10sningen en Del oploseligt .ZEggehvide (enten som Spaltningsprodukt
eller som en uangreben og måske omdannet Rest). Dette viser sig ved,
ät når man af kogt Meik udfelder alt Kasein ved et absolut
Fa3ldings-middel (Magnesiumsulfat i Substans eller Kalialun) vil man i Filtratet
herfra altid med Garvesyre få et ikke forsvindende Bundfald som skyldes
et Proteinstof. For rent Globulin i c:a 5—10 X Kogsalt fandt jeg
(Zeitschr. f. physiol. Chemie IX, 1885) Koagulationstemperaturen c:a 75°
C.; for rent Laktalbumin under lignende Forhold varierende med
Kog-saltmsengden fra 72—84° C.
Solomin (Jahresb. f. Thier-Chemie 1896, 289 efter Arch. f. Hyg. 28.
43) nsevner, ät ved Opvarmning af Melken til Temperaturer under 60°
finder ingen Koagulation St ed af ^Eggehvide. Ved 60° C. antager han
ät Globulinet fseldes (se ovfor?). De uop!0selige Bundfald der kunde
frafiltreres efter Opvarmning til 80° indeholdt desuden organ.
Fosfor-förbindelser og Trikalciumfosfat. Den ved 100° C. udskilte Rest var
ofte mindre end Masngden af det efter Hopp e-S et/ler s Methode bestemte
Albumin. Ved 110—120° udfseldtes ikke mere end ved 100°; först ved
130—140° C. fseldes alt ^ggehvide i store Klumper.
de Jager (Jahresb. f. Thier-Chemie 1886, 288, efter Centralbl. med.
Wiss. 189, N:r 9), finder, ät ved Melkens Kogning bliver den med
Eddiksyre fseldbare Beståndsdel (Kaseinet) for0get, hvilket han forklarer
ved ät Albuminet under Kogningen ingår en Förbindelse med Kaseinet
og da udfseldes sammen med dette, medens Globulinet förbliver
op-10st ved Kogning. Allerede seldre Forfattere (Kemmerich 1867—68) havde
af samme Grund troet ät kunne konstatere en Övergång af Albumin i
Kasein ved Melkens Kogning (Pfltigers Archiv 1869, 409). Disse
Resultater skyldes vist navnlig Hopp e-S ey ler’s Methodes Uanvendelighed til
exakt Adskillelse af de forskjellige JEggehvidestoffer. — Han fandt
desuden, ät Kaseinet af ukogt Meik ford0jes lettere af Pepsein + HCl end
det af kogt Meik fremstillede Kasein, — et Resultat der dog neppe
tillåd er att dragé Slutning om Forh oidet ved naturlig Fordojelse.
Wrobletvsky (Jahresb. f. Thier-Chemie 1898, 258 efter Österr.
Chem.-Ztg) angiver, ät ved Melkens Sterilisering bliver Kaseinets Fordojelighed
neppe forandret; dog vii Kaseinet dels udfseldes, dels överföres i en med
Syrer lettere fceldbar Form. Også Söldner (die Salze der Milch 1888,
p. 73—74) nsevner Kaseinets Förändring ved Melkens Kogning, visende
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
