Full resolution (JPEG) - On this page / på denna sida - Sidor ...
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
Below is the raw OCR text
from the above scanned image.
Do you see an error? Proofread the page now!
Här nedan syns maskintolkade texten från faksimilbilden ovan.
Ser du något fel? Korrekturläs sidan nu!
This page has never been proofread. / Denna sida har aldrig korrekturlästs.
14 sept. 1929
KEMI
69
]vt som elasticitet, hållfasthet osv. Från
garveri-teknisk synpunkt är en noggrann preservering av
läderhuden under tillverkningens gång av vital
betydelse, under det att epidermissystemet och köttskiktet
avlägsnas.
Proteinkemi.
Råvaran vid läderberedningen, kollagenet, är ett
äggviteämne, och självklart måste därför läderkemien
vara intimt sammanbunden med frågor, som röra
proteinernas kemi. Ett huvudvillkor är en djupare
kännedom om dessa invecklade kroppars struktur.
Beundransvärt är det arbete, som utförts vid isolering av
ett tjugotal aminosyror som hyderlysprodukter och
Emil Fischers epokgörande syntes av polypeptider
med egenskaper och reaktioner, som äro
karakteristiska för proteiner i allmänhet. Ända till för några få
år sedan ansågs det allmänt att proteinerna voro
uppbyggda av sådana långa polypeptidkedjor, bildande
jättestora molekyler. Trodde man sig hava på detta
sätt löst strukturproblemet, så lät dock de olika
verkningssätten av peptiska och tryptiska enzymer på
proteiner förmoda, att i dessa förefinnas två vitt skilda
bindningselement. Stiasny framkastade hypotesen, att
proteinerna inte äro enhetliga polypeptidmolekyler
utan att i stället dessa och peptoner utgöra
byggnadsstenarna, vilka genom något slags valens-kraft
sammanhållas till ett supermolekylärt aggregat.
Naturligtvis kunna dessa polypeptidmiceller i
proteinaggregatet vara av olika natur. Max Bergmann
har vidare utvecklat dessa idéer och föreslagit
som elementarbeståndsdelar istället för omfångsrika
polypeptidkedjor mycket enklare grundstenar av
diketopiperazintyp. Denna förmodan erhöll ett visst
stöd genom röntgenundersökningar, då interferensen
tydde på periodiskt återkommande enkla
beståndsdelar. Herzog och Brill uppskatta sidenfibroinets
elementar-cell att våra av en storleksordning av en
diketopiperazin. Troensgaard och Herzog funno
vid bestämning av gelatinets och sidenfibroinets
mole-kylarvikter medelst den Beckmannska metoden
värden på 200—400.
Vi få dock ej glömma, att det här gäller mera
allmänna åskådningar, vilka behöva särskilt i
valens-kemiskt avseende skarpare formulering och
fördjupning, och vilka ännu laborera med många oklarheter
och motsatser. Begrepp som bivalenser,
polymerisation, association och molekylaraggregation äro
dock i själva verket ingenting mer eller mindre än en
bankruttförklaring av vår okunnighet.
Waldschmidt-Leitz har från sina undersökningar
av diketopiperazinernas förhållande vid proteolytisk
inverkan, vid vilka dessa visa negativt resultat, dragit
den slutsatsen att i fråga om enzymatiskt angripbara
proteiner aminosyreanhydrider knappast kunna spela
någon roll som byggnadselement. Bergmann har
angripit detta problem genom sina geniala
undersökningar av syntetiskt uppbyggda modeller, och en
överraskande överskådlighet har därvid uppnåtts i
fråga om affinitets- och strukturförhållandens
behandling. Bergmann resonerar som så: är det möjligt
att överföra enkla aminosyrederirat i högmolekylärt
tillstånd, så att deras egenskaper likna proteinernas?
Vilka äro det högmolekylära tillståndets
karaktäri-stika och naturen av de krafter som sammanbinda de
enklare grundtyperna? Vilken kemisk roll spela
dessa senare, är en annan fråga? Vidare kan frågas
hur ställer sig det proteolytiska problemet härvidlag,
och hur kan problemet om förekomsten av
piperazin-ringar förenas med det faktum, att polypeptider bildas
vid proteinhydrolysen. Innan Bergmanns arbeten
utförts, ansågs det nämligen uteslutet att en
dipeptid-anhydrid, genom hydrolys skulle kunna bilda
polypeptider med fyra eller flera aminosyror. Bergmann har
emellertid påvisat ett flertal sådana reaktioner. En
exemplifiering av det Bergmannska arbetssättet är
intressant. Med två enkla aminosyror, som t. e. alanin
och serin, som utgångsmateriel syntiserades först
di-peptiden, alanin-serin. Genom dubbel
vattenavspalt-ning erhölls en metylen-metyl-diketopiperazin, som
uppträder i tre desmotropa former. Denna förening
visade i fenol en molekylarvikt av 141 (den teoretiska
är 140) och är en vattenlöslig kristallin
aminosyre-anhydrid som endast skiljer sig från de vanliga
2 • 5-diketo- eller -dioxi-piperazinerna genom
förekomsten av ytterligare en metylengrupp.
Som denna förenings viktigaste och intressantaste
egenskap må nämnas, att den genom upplösning i
alkalier och följande utfällning medelst syra överföres
utan någon som helst förändring i sin
sammansättning och struktur i kroppar, som visa proteinliknande
reaktioner och egenskaper. Sålunda löses den ej
mera molekylärdisperst i vatten och alkohol. I fenol
löses den dock molekylärdisperst, som framgår av
molekylarviktsbestämning genom
kokpunktsförhöj-ningsmetoden, som tyder på en molekylarvikt av 280.
Alltså ungefär den storleksordning som gelatinet och
sidenfibroinet uppvisa enligt samma metodik. I direkt
motsats till de enkla dipeptiderna och
diketopiperazi-nerna förena sig dessa "konstprodukter" med
garvämnen och färgämnen och besitta älla proteinernas
kännemärken. Som hydrolysprodukter återfinnas
precis som vid de äkta äggviteämnena polypeptider.
Bergmann framhäver med skärpa att från en
proteinernas olöslighet i vatten ingalunda kan dragas den
slutsatsen, att de bestå av jättestora molekyler. Det
kolloidala tillståndet härvidlag betingas i stället av
de elementara gruppernas olika energiinnehåll och
visar därigenom en viss parallell till kristallkrafterna,
som spaltas upp mer eller mindre i olika
lösningsmedel. Strukturella olikheter leda till olika
energifördelning inom den supermolekylära strukturen.
Restvalenserna och de associerande krafternas
fördelning äro bestämmande för graden av aggregation eller
association. Bindningsmöjligheterna synas vara hart
när obegränsade. Den vattenlösliga normalformen
förvandlas i starkt alkalisk lösning, t. e. ~ Na OH," till
den olösliga iso-formen, under det att svaga baser,
som t. e. arginin, katalysera bildningen av
allo-for-men. Varav den slutsatsen må dragas, att strukturella
förändringar i dessa proteinernas prototyper och
troligen också i proteinerna, äro i hög grad beroende på
basens natur, dvs. systemets pH-värde. Detta faktum
är av särskilt stor betydelse vid alkaliers och syrors
inverkan på proteiner.
Många kolhydrater, proteiner och kautschuk osv.
benämnas supermolekylära, då det ej lyckats att
sönderdela dem medelst de vanliga lösningsmedlen i små
bråkstycken av molekylära dimensioner, som lösas.
I stället fås en kolloidal dispersion, vilket, som förut
<< prev. page << föreg. sida << >> nästa sida >> next page >>
